Esercizi di biochimica,aiuto!

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linda_
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Iscritto il: 11/04/2011, 11:17

Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da linda_ »

Ciao a tutti ragazzi,devo consegnare degli esercizi di biochimica entro 2 giorni,alcuni li ho risolti ma c'è qualche esercizio che proprio non so risolvere,e dove non so proprio mettere le mani! :blink: :blink:
Qualcuno potrebbe darmi una mano?Sono davvero disperata,non so davvero come fare!

1)L’ossitocina è un ormone nonapeptidico coinvolto nel rilascio del latte durante l’allattamento nei mammiferi. La sequenza amminoacidica è la seguente:

Cys-Phe-Ile-Glu-Asn-Cys-Pro-His-Gly-C=O

S------------------S NH2

(non riesco a fare bene il disegno,comunque gli S sono legati alle cisteine e tra loro sono legati da un ponte disolfuro,mentre il gruppo NH2 è legato con un legame covalente singolo all'atomo di C)

Indicare quale è la carica netta di questo peptide a pH 2 , a pH 8,5 e pH 10,7. si tenga presente che il gruppo disolfuro è stabile nell’intervallo di pH considerato e che il carbossile terminale del peptide è ammidato.

2)Sono state eseguite misure della velocità iniziale per la reazione catalizzata dalla chimotripsina, usando come substrato (S) l’estere benzilico della tirosina a 6 concentrazioni differenti.
a)Scrivere la formula di struttura del substrato e la reazione a cui va incontro;
b)Usando i dati riportati di seguito valutare i valori di Vmax e KM per questo substrato.

mM 0,005 0,01 0,017 0,04 0,1
v0 (mM/min) 22 35 44 56 66

3)Il virus 1 dell’immunodeficienza umana (HIV-1) codifica per una proteasi (Mr 21.500 u.m.a.) essenziale per l’assemblaggio e la maturazione del virus. La proteasi catalizza l’idrolisi di un substrato eptapeptidico con una kcat di 1000 s-1 e una KM di 0,075 M.

a)Calcolare la Vmax per l’drolisi quando la la proteasi dell’HIV-1 è presente a 0,2 mgxmL-1;

b)Quando il legame peptidico(-CO-NH-) suscettibile all’idrolisi da parte dell’enzima viene sostituito da -CH2-NH-, il derivato risultante non può essere più scisso dalla proteasi e agisce come un inibitore.
Nelle stesse condizioni sperimentali del punto a) ma in presenza di 2,5 micro M di inibitore, la Vmax risulta essere di 9,3x10-3 Ms-1 e la KM di 0,12 M.
c)Che tipo di inibizione avviene?
d)Questo tipo di inibizione è atteso per tale struttura?



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White Chocolate
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Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da White Chocolate »

M'è venuto il mal di testa.

MM, aiutami tu! (cit.)

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Our Lady Peace
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Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da Our Lady Peace »

Se per risolverli ti iscrivi appositamente a un forum di wrestling, be', fossi il tuo prof ti cospargerei di croccantini per cani e ti rinchiuderei in uno sgabuzzino con un paio di rottweiler a digiuno da tre giorni.

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ctrl+alt+canc
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Iscritto il: 13/01/2011, 13:27

Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da ctrl+alt+canc »

Our Lady Peace ha scritto:Se per risolverli ti iscrivi appositamente a un forum di wrestling, be', fossi il tuo prof ti cospargerei di croccantini per cani e ti rinchiuderei in uno sgabuzzino con un paio di rottweiler a digiuno da tre giorni.
Sono piegato in due dalle risate...perdonate l'off topic :EHEH :EHEH :EHEH

linda_
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Iscritto il: 11/04/2011, 11:17

Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da linda_ »

Beh,sono parecchio disperata,gli esercizi devo farli per forza sennò non posso sostenere l'esame e dovrei aspettare un anno!
Essendo degli esercizi che contribuiscono al voto dell'esame,di certo non posso chiederli al professore in questione!
Comunque il forum l'ho trovato per caso,e dato che è parecchio visitato,ci ho provato! :/

Treglia
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Iscritto il: 23/12/2010, 16:57
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Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da Treglia »

Quando si stava su FFZ aveva un senso, ma che per caso si arrivi sul forum di un sito di wrestling è esilerante...

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Martoz
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Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da Martoz »

prima facci vedere le tette poi se ne riparla :sex:

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MassiveMolecule
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Iscritto il: 22/12/2010, 21:57

Re: Esercizi di biochimica,aiuto!

Messaggio da MassiveMolecule »

Ah, biochimica maledetta.

Nel primo esercizio devi semplicemente tener conto dei pka dei vari gruppi che possono essere protonati o deprotonati, quindi i due gruppi terminali più quelli delle catene laterali, e usare la legge di Handerson-Hasselback per vedere quale percentuale sarà in quale forma, ad esempio:

La Cisteina ha pka pari a 1.92; Per vedere quanto influenza la carica del peptide a pH a infili questo nella HH che è

pH = pka + log ( [A-]/[AH] )

E hai:

2 = 1.92 + log (x/(1-x))
0.08 = log (x/1-x)

e^0.08 = x/1-x

x circauguale= 0.5

Il che significa che a pH 2, metà dei peptidi presenti in soluzione hanno la cisteina sono in forma dissociata, e quindi nel tuo computo della carica vale un -0.5. Fai il calcolo per tutti i gruppi che possono protonarsi o dissociarsi e in fine fai la somma algebrica. E' noioso, ma non è difficile. Il fatto che ci sia un ponte disolfuro stabile in quell'intervallo significa che in realtà la cys non contribuisce alla carica netta del peptide, perché una volta formatosi il legame è elettricamente neutro.

2)
Vabbè, disegnare un amminoacido non è facile visto il forum e tutto quanto, ma non è particolarmente complicato; La chimotripsina rompe poi il legame peptidico, quindi la reazione è piuttosto semplice;
Per la parte della cinetica, coi dati che hai, usi tranquillamente una cinetica di Michelis-Menten (MM!), e ti fai il grafico di Lineweaver-Burke; L'intercetta su y ti da vmax, l'intercetta sull'asse x ti da 1/Km, e sei apposto. Se hai mai fatto un laboratorio di biochimica al 99% te l'han già fatto fare in passato.

il 3zo non ho sbatta, però considerando che KM sale e la vmax non ho voglia di calcolarla, dovrebbe essere competitiva, ma non metterci la mano sul fuoco.

Buon lavoro.

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